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Qu'est-ce que la protéine séricine et quelles sont ses fonctions ?
La protéine séricine est une protéine macromoléculaire naturelle enveloppée à la surface de la fibroïne de soie. Elle est principalement sécrétée par les glandes à soie des vers à soie et constitue l’une des principales protéines qui composent le cocon du ver à soie. En raison de sa bonne solubilité dans l'eau, de ses activités favorisant l'adhésion cellulaire et de sa prolifération, de sa faible immunogénicité et de sa fluorescence in situ unique, de son activité antioxydante et de ses propriétés inhibitrices de la tyrosinase, la protéine séricine est largement utilisée dans les revêtements de finition des tissus, les additifs cosmétiques, ainsi que dans les aliments, médecine, matériel biologique fonctionnel.
Propriétés de la protéine séricine
Propriétés amphotères et point isoélectrique de la protéine séricine
La séricine contient des groupes navettes libres et des groupes aminés, qui peuvent interagir pour former des ions bipolaires et avoir des propriétés amphotères. Dans une solution avec une valeur de pH plus faible, la protéine séricine existe sous forme d'ions positifs dans une solution avec une valeur plus élevée, et la protéine séricine existe sous forme d'ions négatifs. Le point isoélectrique de la protéine séricine est : 3,8-4,5.Propriétés colloïdales de la protéine séricine
La séricine est un composé macromoléculaire avec un poids moléculaire élevé et un diamètre de particules de 1 à 100 nm. Étant donné que la taille des particules se situe dans la gamme des particules colloïdales, elle présente des propriétés uniques de dialyse, de coagulation, de gélification et de peptisation.Les propriétés de la protéine séricine dénaturée
Les molécules de séricine changent souvent lorsqu'elles sont affectées par certains facteurs physiques ou chimiques externes, mais ces changements n'impliquent pas de changements dans la structure primaire et la liaison covalente de la chaîne peptidique n'est pas rompue, seulement un changement dans la conformation moléculaire se produit, entraînant un changement de propriétés. Ses principales manifestations sont des modifications des propriétés physiques, des propriétés chimiques et une perte d'activité biologique, et la manifestation la plus importante est la diminution de la solubilité, ce qui réduira considérablement sa valeur d'usage. Les principaux facteurs responsables de la dénaturation de la protéine séricine sont la température, le pH et le solvant organique.Gonflement et dissolution de la protéine séricine
La séricine est une sorte de macromolécule. Lorsqu'il entre en contact avec un liquide approprié, il absorbe automatiquement le liquide, gonfle et devient mou. Après un gonflement infini, il peut se dissoudre dans le liquide. En général, la fibroïne de soie ne peut que gonfler mais ne peut pas se dissoudre dans l'eau, mais la séricine peut se dissoudre dans l'eau chaude. C'est la propriété la plus importante de la protéine séricine, et c'est également la base pour laquelle les gens utilisent de l'eau pour fabriquer de la soie, la récurer et la dégommer.
Séparation de la protéine séricine
Méthode de l'eau chaude à haute température
Autrement dit, en trempant la soie dans l’eau chaude, la séricine est dissoute dans l’eau chaude et la fibroïne de soie est insoluble. Ensuite, la fibroïne de soie est éliminée par filtration ou centrifugation pour obtenir une solution aqueuse de protéine séricine. La solution de séricine est ensuite séchée pour obtenir une poudre de protéine de séricine. La séricine obtenue par cette méthode n'introduit pas d'autres produits chimiques, mais le rendement est moindre.Méthode au carbonate de sodium
La soie est immergée dans une solution aqueuse de carbonate de sodium. À une certaine température, la protéine séricine est dissoute dans la solution aqueuse de carbonate de sodium, tandis que la fibroïne de soie ne se dissout pas. La fibroïne de soie est éliminée par filtration ou centrifugation, puis la solution aqueuse de carbonate de sodium et de séricine obtenue est dialysée, concentrée ou séchée pour obtenir la protéine de séricine.Méthode de précipitation acide
Utilisant les caractéristiques de solubilité réduite de la protéine séricine au point isoélectrique (pH 3,8-4,5), la protéine séricine est précipitée à partir de la solution aqueuse, puis recyclée et utilisée. Cette méthode est l’une des méthodes les plus couramment utilisées pour séparer les protéines dans l’industrie.Méthode à l'acide citrique
La protéine séricine peut être obtenue par dialyse et concentration de la solution d'acide citrique de séricine dissoute en utilisant la propriété selon laquelle la protéine de séricine peut être dissoute dans l'eau bouillante d'une solution aqueuse d'acide citrique, tandis que la fibroïne de soie est insoluble. Cependant, dans cette méthode, la protéine est précipitée de la solution pendant la dialyse et la protéine séricine précipitée est difficile à reconstituer.Méthode à l'urée
Une méthode dans laquelle la séricine est obtenue en dissolvant la protéine séricine dans une solution aqueuse d'urée, puis en dialyse et en concentration. L'effet de cette méthode sur le poids moléculaire de la protéine séricine est beaucoup plus léger que celui de la méthode à l'eau chaude à haute température et de la méthode au carbonate de sodium. Cependant, la protéine séricine obtenue par cette méthode présente une cytotoxicité évidente.Méthode au bromure de lithium
Cette méthode utilise une solution aqueuse de bromure de lithium pour dissoudre la protéine de séricine à une température plus basse, puis dialyse et concentre pour obtenir une concentration idéale de solution aqueuse de séricine. Cette méthode est une méthode relativement douce signalée jusqu'à présent pour séparer la protéine séricine de la soie.
